BIOENERGETICS

Autor: VERAS PEIXOTO PABLO MARCO.
Jahr: 2005.
Universität: EXTREMADURA [Mehr Doktorarbeiten der Universität] [www.unex.es].
Ort der Lesung: FACULTAD DE VETERINARIA.
Ort der Vorbereitung: FACULTAD DE VETERINARIA.

Inhaltsangabe: Transport von Proteinen in der Membran der Mitochondrien ist ein lebenswichtiger Vorgang hängt für die 98% der mitochondrialen Proteine codiert, die in den Zellkern. Drei komplexe Förderanlagen, TOM in der äußeren Membran, TIM23 und TIM 22 in der inneren Membran sind verantwortlich für die Verteilung dieser Proteine in den vier mitochondrialen seinem Fach definiert durch die beiden Membranen. Die Existenz wässrige zwei Kanäle, ein im Zusammenhang mit dem Betrieb von TOM und ein weiteres mit dem TIM23, hat uns um die Hypothese, dass es auch eine Aktivität von Channel-assoziierte TIM22, der Komplex ist nicht verantwortlich für den Transport, sondern die Einfügung Protein Multiópicas in der mitochondrialen inneren Membran. Anwendung von Techniken Schließkraft Spannung direkt auf mitoplastos (Mitochondrien ohne äußeren Membran) und der internen rekonstituierten Membranen in Liposomen, zum ersten Mal haben wir die Bedingungen für die Induktion von diesem Kanal. Ihre elektrophysiologischen Eigenschaften sind sehr ähnlich Flügeln oben beschrieben für die TOM und TIM23, aber seine Unterscheidung wird ermöglicht durch den Einsatz von spezifischen Peptide Signal. Der Kanal TIM22 besteht aus zwei identischen Poren, deren Eröffnung ist kooperativ. Der Radius von jedem dieser Poren ist groß genug, um bis zu zwei Transmembran-Helices. Die molekulare Analyse des komplexen TIM22 kombiniert mit dem Einsatz von elektrophysiologischen und biochemischen Techniken, hat uns in die Lage, um festzustellen, die Rolle der einzelnen Komponenten des Komplexes in der Struktur und den Betrieb von seinen Kanal. So haben wir festgestellt, dass die TIM-Protein 54 ist entweder nicht in der Struktur oder der Betrieb des Kanals. Für seinen Teil, TIM22 ist ein wesentlicher Bestandteil des Kanals, während 18 TIM tätig als Empfänger delas interne Signal-Sequenzen. Unsere Ergebnisse zeigen, dass TIM22-Kanal ist dynamisch, offen nur in der Anwesenheit des Proteins auf der Durchreise. Die schrittweise Aktivierung dieses Kanals und die kooperative Verhalten ihrer Leitfähigkeit mehrere Ebenen stehen im Einklang mit einem Kanal latent, dünn durch die elektrochemische Gradient. Auch die Genossenschaft den Betrieb von seinen Poren ermöglichen die Aufnahme des Proteins in der mitochondrialen inneren Membran, die nach dem möglichen desensambalaje komplex.

Autor: GODOY RUIZ RAQUEL.
Jahr: 2006.
Universität: GRANADA [Mehr Doktorarbeiten der Universität] [www.ugr.es].
Ort der Lesung: FACULTAD DE CIENCIAS.
Ort der Vorbereitung: UNIVERSIDAD DE GRANADA.

Inhaltsangabe: Wir haben die Wirkung von 27-Mutationen konservativ (Glutamato-Aspartato und Valina-Isoleucina) über die thermodynamische Stabilität der tiorredoxina E. Coli. Die meisten dieser Mutationen sind destabilisierend, was darauf hinweist, dass die Umgebungen der beteiligten Gruppen optimiert werden kann mit einem hohen Maß an Spezifität auf den Punkt Unterschied zwischen D, E, I und V. Die entsprechenden Interaktionen Stabilisatoren könnte vielleicht erkannt werden in der Reihenfolge Ausrichtungen. Das kann nützlich sein, in der Ableitung von Struktur-Informationen aus Sequenz Alignments. Die obigen Ergebnisse legen nahe, führen uns die Möglichkeit der Rationalisierung und vielleicht vorhersagen Effekte von Mutationen auf die Stabilität von Proteinen auf der Basis der "evolutionären Modelle. "Evolutionäre Modell" meinen wir ein Modell für die Auswirkungen der Mutation auf die Stabilität, die eine Bewertung bestimmter Merkmale der Umgebung der Rückstand mutiert, aus der Sicht von Umgebungen, wie diese ausgewählt wurden,