BIOENERGETICS

Auteur: VERAS PEIXOTO PABLO MARCO.
Année: 2005.
Université: EXTREMADURA.
Lieu de l'exposition: FACULTAD DE VETERINARIA.
Lieu de préparation: FACULTAD DE VETERINARIA.

Résumé: Transport des protéines à travers la membrane mitochondriale est un processus vital qui dépend pour 98% des protéines mitochondriales, qui sont codées dans le noyau. Trois convoyeurs complexes, TOM dans la membrane externe, TIM23 et TIM 22 dans la membrane intérieure est responsable de la distribution de ces protéines dans les quatre mitochondrial son compartiment définies par les deux membranes. L'existence aqueuse deux canaux, l'un lié à l'exploitation des TOM et l'autre avec le TIM23, nous a conduit à poser l'hypothèse selon laquelle il y avait également une activité de la chaîne associée TIM22, le complexe n'est pas responsable pour le transport, mais l'insertion de protéines Multiópicas dans la membrane mitochondriale intérieure. L'application des techniques de serrage de tension directement sur mitoplastos (sans membrane externe des mitochondries) et de l'intérieur des membranes reconstitué dans des liposomes, pour la première fois, nous avons identifié les conditions d'induction de cette chaîne. Électrophysiologiques leurs caractéristiques sont très similaires ailes décrite ci-dessus pour les TOM et TIM23, mais sa distinction est rendue possible par l'utilisation de peptides signal spécifique. La chaîne est composée de deux TIM22 identique pores, dont l'ouverture est coopérative. Le rayon de chacun de ces pores est suffisamment grande pour accueillir jusqu'à deux hélices transmembranaires. La dissection moléculaire du complexe TIM22 combiné à l'utilisation de techniques biochimiques et électrophysiologiques, nous a permis de déterminer le rôle de chaque composante de la complexité de la structure et du fonctionnement de sa chaîne. Ainsi, nous avons déterminé que la protéine TIM 54 n'est pas impliqué ni dans la structure ou le fonctionnement de la chaîne. Pour sa part, TIM22 est une composante essentielle de la chaîne, tandis que TIM 18 fonctionner comme un récepteur de signaux internes delas séquences. Nos résultats établissent que TIM22 canal est dynamique, ouvert uniquement en présence de la protéine en transit. L'activation progressive de cette chaîne et le comportement coopératif de la conductance leurs multiples niveaux compatibles avec une chaîne latente, peu couverte par le gradient électrochimique. Aussi, la coopérative fonctionnement de ses pores permettent l'insertion de la protéine dans la membrane mitochondriale intérieure, après l'éventuelle desensambalaje complexe.

Auteur: GODOY RUIZ RAQUEL.
Année: 2006.
Université: GRANADA.
Lieu de l'exposition: FACULTAD DE CIENCIAS.
Lieu de préparation: UNIVERSIDAD DE GRANADA.

Résumé: Nous avons étudié l'effet de 27 mutations de conservateurs (Glutamato - Aspartato et Valina - Isoleucina) sur la stabilité thermodynamique de tiorredoxina E. Coli. La plupart de ces mutations sont déstabilisateurs, indiquant que les milieux des groupes impliqués peuvent être optimisés avec un degré élevé de spécificité à un point de discrimination entre les D, E, I et V. Le correspondant d'interactions stabilisateurs pourrait peut-être être détectés dans des alignements de séquences. Cela pourrait être utile dans le calcul des informations structurelles des alignements de séquences. Ces résultats nous amènent à suggérer la possibilité de rationaliser et peut-être de prévoir les effets des mutations sur la stabilité des protéines sur la base des' modèles d'évolution. "Evolutionary modèle", nous entendons un modèle pour les effets des mutations sur la stabilité, qui évalue certaines caractéristiques de l'environnement des résidus muté, du point de vue de la manière dont ces milieux ont été sélectionnés